Пепсиноген неактивный фермент, синтезируется в главных клетках, состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 кД.
В просвете желудка под действием НС1 от N-конца пепсиногена отщепляется пептид в 42 аминокислотных остатка, который содержит почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. При этом пепсиноген превращается в активный пепсин, он состоит преимущественно из отрицательно заряженных аминокислот, которые участвуют в формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НС1 активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена аутокатализом.
Пепсин — белок, с молекулярной массой 34,5 кДа, 340АК, 3 дисульфидных мостика и фосфорная кислота.Пепсин – эндопептидаза с оптимумом рН=1,9.
. Пепсин гидролизует внутренние пептидные связи в белке (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием коротких пептидов и АК: хорошо — между ароматическими аминокислотами (фенилаланин, триптофан, тирозин) и хуже — между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.
Всего известно до 12 изоформ пепсина, которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.
- Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
- Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
- Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
- Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
- Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.
Реннин (химозин, сычужный фермент) – эндопептидаза, с оптимумом рН=3-4. В составе преобладают кислые аминокислоты, вырабатывается главными клетками в виде прореннина (прохимозина). Активируется при рН< .5, в присутствии кальция отщеплением пептида в 42 АК. Реннин вызывает створаживание молока в присутствии ионов кальция. Есть только у детей грудного возраста. Основной белок молока — казеин, представляющий смесь нескольких белков, различающихся по аминокислотному составу и электрофоретической подвижности. Реннин катализирует отщепление от казеина гликопептида, в результате чего образуется параказеин. Параказеин присоединяет ионы Са2+, образуя нерастворимый сгусток, чем предотвращает быстрый выход молока из желудка. Параказеин медленно расщепляется под действием пепсина. В желудке взрослых людей реннина нет, молоко у них створаживается под действием НС1 и пепсина.
Муцин – мукопротеид образующий слизь. Существует в 2 формах: нерастворимая фракция — покрывает поверхность слизистой оболочки и изолирует эпителий от пищеварительного процесса (механическая и химическая защита) . растворимая фракция — образует коллоидную систему, в которой растворены компоненты желудочного сока. Обладает буферными свойствами, способна нейтрализовать кислотность или щелочность.
Внутренний фактор Касла (гастромукопротеид) — комплексное соединение, состоящее из пептидов, отщепляющихся от пепсиногена при его превращении в пепсин, и мукоидов — секрета, выделяемого клетками слизистой оболочки желудка (мукоцитами).
Мукоидная часть комплекса защищает его от гидролиза пищеварительными ферментами и утилизации бактериями кишечника . белковая часть определяет его физиологическую активность. Основная роль внутреннего фактора Касла заключается в образовании с витамином В12 лабильного комплекса, который всасывается эпителиальными клетками подвздошной кишки.
Всасывание усиливается в присутствии ионов кальция, бикарбонатов и ферментов поджелудочной железы. В плазме крови витамин В12 связывается с белками плазмы, образуя белково-В12-витаминный комплекс, который депонируется в печени.
Лизоцим — белок, обеспечивающий бактерицидные свойства желудочного сока.
