Строение ферментов и коферментов

В настоящее время подробно изучено около 2000 ферментов. Как и бел­ки, ферменты имеют сложную пространственную третичную и четвертич­ную структуру. Нативная (природная) структурная организация ферментов обеспечивает их каталитическую функцию. Нарушение ее под воздействи­ем различных факторов приводит к потере активности ферментов.

Ферменты подразделяют на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из белка. Это многие фер­менты пищеварительного тракта — амилаза, пепсин, трипсин. Сложные ферменты состоят из белковой части, которая называется апоферментом, и небелковой, которая называется кофактором. Молекулу сложного фер­мента часто называют холоферментом. Кофакторы, которые слабо связа­ны с белковой частью фермента, называются коферментами (коэнзимами). Кофермент может легко переходить от одного фермента к другому. Кофакторы, прочно связанные с белковой частью фермента, называются простетической группой. Кофакторами могут быть различные органичес­кие вещества и их комплексы, а также минеральные вещества. Многие из них термостабильны, но могут окисляться атмосферным кислородом. В организме человека ряд кофакторов не синтезируется, а поступает с про­дуктами питания. Их строение и участие в биологических процессах рас­смотрено далее.

В проявлении каталитической активности фермента принимает участие не вся его молекула, а только незначительная часть, которая называется ак­тивным центром. Активный центр — это часть молекулы фермен­та, которая взаимодействует с коферментом и субстратом и участвует в преобразовании вещества. Активный центр ферментов может быть образо­ван несколькими функциональными группами отдельных аминокислот, рас­положенными в различных участках полипептидной цепи белка. Поэтому для проявления каталитической активности фермента важна его нативная структурная организация. При нарушении этой структуры изменя­ется активный центр, а значит, и активность фермента. Существуют фер­менты, которые состоят из нескольких белковых молекул, т. е. имеют субъ­единичное строение. Они могут иметь несколько активных центров или единый центр, образованный при взаимодействии этих субъединиц.

Кофакторы. Каталитическая активность сложных ферментов проявля­ется только в присутствии коферментов:

Кофермент участвует в формировании активного центра фермента. Многие коферменты имеют сложное строение и включают витамины. Та­ким образом, регуляторное влияние витаминов на обмен веществ опосре­довано через ферменты.

Исходя из особенностей строения коферменты разделяют на две большие группы — витаминосодержащие и невитаминные Отдельные коферменты входят в состав продуктов повышенной био­логической ценности, которые используются в практике спорта для улуч­шения механизмов энергообразования, ускорения процессов восстанов­ления, специфического построения конституции тела, поэтому остановим­ся более подробно на их характеристике.

Витаминосодержащие коферменты — никотинамидные, флавиновые, кофермент ацетилирования, тиаминпирофосфат, пиридоксалевые, кобаламидные и др. — различаются строением и выполняемыми функ­циями.

Никотинамидные коферменты (НАД и НАДФ) в своем составе содер­жат витамин РР (никотинамид), флавиновые (ФМН и ФАД) — витамин В₂ (рибофлавин). Это кофакторы ферментов дегидрогеназ, катализирующих процессы биологического окисления питательных веществ. Они играют роль акцепторов и переносчиков водорода:

Кофермент ацетилирования (KoA-SH) содержит витамин В₃ (пантотеновую кислоту), а также нуклеотид (АДФ) и р-меркаптоэтанол, содержа­щий SH-rpynny. Этот кофермент играет важную роль в обмене углеводов, липидов и белков. Он входит в состав ферментов, катализирующих пере-нос ацетильных остатков (СН3-СО-) в процессе распада углеводов и жир-ных кислот, а также синтеза жирных кислот, стероидов, ацетилхолина, превращения аминокислот.

Тиаминпирофосфатный кофермент (ТПФ) содержит витамин В, (тиа-мин). Он является коферментом ферментов, которые катализируют декарбоксилирование (-СО2) пировиноградной и других кетокислот, регулируют распад и окисление углеводов.

Пиридоксалевые и кобаламидные коферменты являются производны­ми витамина В6 (пиридоксальфосфата) и витамина В₁₂ (цианкобаламина) соответственно. Они входят в состав ферментов, которые катализируют превращение аминокислот и азотистых оснований, ускоряют процесс син­теза нуклеиновых кислот и белков.

Биотин (витамин Н) является простетической группой фермента ацетил-КоА-карбоксилазы, которая участвует в биосинтезе жирных кислот. Белок авидин, который находится в куриных яйцах, способен связываться с биотином и ингибировать этот фермент.

Убихиноновые коферменты (коферменты Q) являются производными жирорастворимых витаминов К и Е. Они участвуют в процессах тканевого дыхания и энергообразования.

Невитаминными кофакторами могут быть нуклеотиды (АТФ, ГТФ, ИТф, УДФ, ЦДФ), гемсодержащие соединения, пептиды и многие металлы. Нук­леотиды и ионы металлов помогают ферменту или субстрату принять фор­му, необходимую для их взаимодействия. Гем является простетической группой цитохромов (компонентов дыхательной цепи), каталазы и других ферментов.

Автор статьи

Анастасия

Задать вопрос

Эксперт