Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие 20 аминокислот. В некоторых белках имеются модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.
Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.
Модифицированные аминокислоты, найденные всоставе белков.
10. Структура и функции биологически активных пептидов. Два механизма образования биологически активных пептидов.
|
|
|
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов:
пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон и др.)
пептиды, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтестинальный пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.) .
пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД (брадикинин, калидин, ангиотензин II) .
пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, (эндорфины) .
пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина .
пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха и т.д.
1. Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Они синтезируются из неактивных белковых предшественников — препробелков, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.
Сначала под действием эндопептидаз, расщепляющих нейропептиды, образуются неактивные пептиды, содержащие, как правило, “лишние” N- или, в основном, С-концевые остатки аминокислот. Удаление этих аминокислот в секреторных везикулах осуществляется соответственно аминопептидазо-В-подобным(и) и карбоксипептидазо-В-подобным(и) ферментами
|
|
|
Ангиотензин II — октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов. Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца ангиотензина I 2 аминокислоты, в результате чего образуется биологически активный ангиотензин II, участвующий в регуляции АД и водно-солевого обмена в организме.
Однако в некоторых биологически активных пептидах могут содержаться либо необычные аминокислоты, либо существовать необычные связи между аминокислотами, не встречающиеся в белках. Пример пептида, содержащего необычную для белков связь между аминокислотами, — трипептид глутатион, построенный из глутамата, цистеина и глицина
N-концевая аминокислота глутамат связана со второй аминокислотой цистеином не через, γ -карбоксильную группу, а через, γ -карбоксильную группу его радикала. Глутатион — широко распространённый пептид организма человека. Он может быть использован в окислительно-восстановительных реакциях как донор и акцептор водорода и необходим для работы ряда ферментов.
Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств.
Роль белков в организме человека, классификация белков по сложности, форме и функции. Глобуллярные и фибриллярные белки, особенности аминокислотного состава и структурной организации.
Белки— это основа строения и жизнедеятельности организмов, это органический строительный материал, который образует клеточные стенки, мышцы и волокна.
. Они являются тем самым «транспортом», который принимает участие в обменных процессах организма, в его пищеварении, энергетическом обмене, ставит иммунитет на должный уровень, влияет на усвояемость углеводов, жиров, витаминов и микроэлементов.
Классификация белков по сложности:
Простыебелки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.
(Подгруппы:протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др).
Сложныебелки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.
Классификация по функции:
1. Ферментативные(пепсин, амилаза) 2. Регуляторные белки (инсулин,соматотропный гормон)3. Рецепторные белки (гормоны, нейромедиаторы) 4. Транспортные белки(трансферрин,альбумин)5. Структурные белки(коллаген,кератин)6. Защитные белки(иммуноглобулины,тромбин) 7. Сократительные и двигательные(актин,миозин).
Классификация по форме:
1) Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10.Состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. (коллагены, эластин, кератин,миозин и фибрин
2) Глобулярные белки соотношение продольной и поперечной осей которых составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Они характеризуются компактной кладкой полипептидных цепей. (инсулин, альбумины и глобулины).
