Конспект урока по биологии Белки. Строение и функции

Государственноеказенное общеобразовательное учреждение

«Вечерняя(сменная) школа при исправительно-трудовых учреждениях  Самарской области»

Филиал№5

 

 

 

 

Разработкаурока по биологии  для 10-го  класса

(сприменением здоровьесберегающих технологий)

 

 

«Белки.Строение и функции»

 

 

 

Учительбиологии Романова И.А.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2022-2023 учебный год

Урок  в 10классе

Тема:Белки. Строение и функции

Учитель:Романова Ирина Александровна

Цель: продолжитьрасширение и углубление знаний об органических веществах клетки на основеизучения строения и функций белков;

Задачи:

1.                     Познакомиться с ведущей ролью белков в строении ижизнедеятельности клетки.

2.                     Изучить строение макромолекул белка, имеющих характеринформационных биополимеров.

3.                     Изучить свойства и функции белков.

4.                     Углубить знания о связи строения молекул веществ и их функции напримере белков

 

Ходурока

I. Организационный момент.

II. Изучение нового материала.

 

Слайд

Жизнь – есть способ существования белковых, существенным моментомкоторого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой,причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит кразложению белка….

Ф.Энгельс

 

Изучая химический состав клетки, вы знаете, что все веществавходящие в ее состав делятся на две групп. Назовите эти группы. Сегодня науроке мы продолжим изучать органические вещества – белки. Знания о белках имеютособенно важное значение для понимания всех процессов, происходящих в клетке.Белки лежат в основе всего живого. Поэтому эпиграфом нашего урока будетвысказывание Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых,существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающейих внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается ижизнь, что приводит к разложению белка…»

Вопрос. Какова роль белков встроении и жизнедеятельности клетки?

(В беседе учащиеся вспоминают известный из курса 8– 9 классов материал о белках).

Среди органических компонентов клетки самы­ми важными являютсябелки. Они очень разнообразны и по стро­ению, и по функциям. После удаленияводы из клетки в сухом остатке на первом месте по содержанию стоят белки. Онисоставляют 10 – 20 % от сырой массы и от 50 до 80% от сухой массы клетки. Белкиназывают также протеинами (греч. hrоtos –первый, главный). Этим названием хотели подчеркнуть первостепенное значениебелков для жизненного процесса.

Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кро­ме С, О, Н, N. в составбелков могут входить S, Р, Fе. Белки построены измономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в со­став молекул белковможет входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает оченьбольшой. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка – фермента рибонуклеазы– 12 700, яичного альбумина – 36 00, гемоглобина – 65 000. Для сравнения:молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты 60, бензола 78.

Белки являются нерегулярными полимерами.

 

Вопрос. Что является мономеромбелков?

 

В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 раз­личныхаминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различногосочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано ими 2∙ 10¹⁸ комбинаций,т. е. различ­ных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым соста­вом,но различным строением. Но и это огромное число не предел — белок можетсостоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислотаможет встречаться в белке не­сколько раз.

Слайд

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всехаминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (— NН₂ сосновными свойствами, другая — карбоксильной группой (—СООН) с кислотнымисвойствами. Часть молекулы, называемая ра­дикалом (R), у разных аминокислотимеет различное строение. В зависимости от количества аминокислот икарбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:

 

 

Нейтральные аминокислоты, имеющиеодну карбоксильную группу и одну аминогруппу.

Кислые аминокислоты, имеющиеболее одной карбоксильной группы.

Основные аминокислоты, имеющиеболее одной карбоксильной группы.

 

Слайд

Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотнойгрупп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группыпроисходят соединения аминокислот при образовании белка. Связь образуетсяпри взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группойдругой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакциейконденсации, а возникающая ковалентная азот – углеродная связь — пептидной — образуется пептид (греч.рерtos — сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присо­единятьсядругие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. Наодном конце такой цепи всегда будет группа NH₂ (этот конецназывается N-концом), а на другом конце — группа СООН (этот конец получилназвание С-конца)

Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включа­ют самыеразличные комбинации аминокислот. В состав белка мо­жет входить не одна, а двеполипептидные цепи и более. Так, в моле­куле инсулина — две цепи, аиммуноглобулины состоят из четырех цепей.

 

Вопрос. На какие группы можно разделить аминокислоты в зависимостиот того, могут ли они синтезироваться в организме?

Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые имаминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек,способны синтезировать не все аминокислоты, поэто­му так называемые незаменимыеаминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин,фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищейв готовом виде. Заменимые аминокислоты – аминокислоты, которыев организме синтезируются.

В зависимости от аминокислотного состава белки бывают:

 

 

 

Слайд

Классификация белков. Сложностьстроения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайнезатрудняют создание единой четкой классификации белков, на какой – либо однойоснове.

 

Самостоятельная работа(1минута)

 

Прочитайте статью «Классификациябелков» и ответить на вопросы:

 

1.                     Какие группы белков выделяют?

2.                     Какие характеристики лежат в основе данной классификация?

Среди белков различают протеины, со­стоящиетолько из белков, и протеиды — содержащие небелковуючасть (например, гемоглобин).

Кроме простых белков, состоящих только изаминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могутвходить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновыекислоты (нуклеопротеиды) и др.

I. Классификация белковпо их составу.

 

II. Классификация белков по ихструктуре.

1.                     Фибриллярные: наиболее важна вторичнаяструктура (третичная почти или совсем не выражена). Нерастворимы в воде.Выполняют в клетке и в органах структурные функции, например в составесоединительной ткани (коллаген, миозин, кератин)

2.                     Глобулярные: наиболее важна третичнаяструктура. Растворимы – легко образуют коллоидные суспензии. Выполняют функцииферментов, антител и др.

3.                     Промежуточные: фибриллярной природы, норастворимые. Примером может служить фибриноген, превращающийся в нерастворимыйфибрин при свертывании крови.

Слайд

III. Классификация белков по их функциям.

 

Уровни организации белковой молекулы. Молекулыбелков мо­гут принимать различные пространственные формы — конформации, которыепредставляют собой четыре уровня их организации.

Слайд

Под первичной структурой белка понимаютчисло и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептиднымисвязями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотнойпоследовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф.Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работалс гормоном инсулином. Это был первый белок, для которого удалось выяснитьаминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944 – 1954гг.)В молекуле инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белкаравна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей. Удерживаемых вместедисульфидными мостиками

Первичная структура уни­кальна длялюбого белка и определяет его форму, свойства и функ­ции.

В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все онипостроены из одних и тех же 20 станрдантных аминокислот. Аминокислотнаяпоследовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередьэта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотиднойпоследовательностью.

Слайд

Вторичная структура белковвозникает в результате образо­вания водородных связей между группами — СООН и— NН₂ — разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству вкомп­лексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Белковая молекуланапоминает растянутую пружину. Ренгено – структурный анализ показывает, что наодин виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Слайд

Третичная структура представляетсобой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую видклубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными,водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а такжегидрофобным взаимодействием.

Слайд

Четвертичная структура характернане для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул всложный комплекс. Полипептидные цепи удерживаются в молекуле вместе за счетгидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связейНапример, гемоглобин крови человека представляет комп­лекс из четырех такихсубъединиц: из двух α — цепей и двух β-цепей. Две α — цеписодержат по 141 аминокислотному остатку, а две β-цепи – по 146 остатков. Полнуюструктуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.

 

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковуюоболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованныхвысокоупорядочным образом.

Слайд

 

Свойства белков.

Белки обладают рядом физико – химических свойств, вытекающих из ихструктурной организации. Это во многом обуславливает функциональную активностькаждой молекулы.

Во — первых, белки – преимущественно водорастворимые молекулы и,следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водныхрастворах.

 

Во – вторых, белковые молекулы несут большой поверхностный заряд.Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменениепроницаемости мембран каталитической активности и других функций.

 

В – третьих, белки термолабильны, т. е. проявляют свою активностив узких температурных рамках.

 

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называ­ется денатурацией. Онаможет возникать под воздействием темпе­ратуры, химических веществ,обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушенапервичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способенвоссозда­вать свою структуру. Этот процесс называется ренатурацией.Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяютсяего первичной структу­рой.

Слайд

Функции белков. Белки выполняют целыйряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белковмногообразны.

Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидовклетки, таким образом они выполняют структурную (строительную)функцию. Так, коллаген является важным составным ком­понентом соединительнойткани, кератин — компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин — эластичныйкомпонент связок, стенок кро­веносных сосудов.

Слайд

Очень важна ферментативная функция белков.Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических ре­акций в клеткев сотни миллионов раз. К настоящему времени вы­делено и изучено более тысячиферментов, каждый из которых спо­собен влиять на скорость течения той или инойбиохимической реак­ции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включаютбелок и небелковое соединение, или кофермент. Вкачест­ве коферментов выступают различные вещества, как правило, витами­ны инеорганические — ионы различных металлов.

Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. Приэтом ферменты действуют в строго определенной последова­тельности, ониспецифичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции.Встречаются ферменты, которые катализиру­ют несколько реакций. Избирательностьдействия ферментов на раз­ные химические вещества связана с их строением.Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а опре­деленнымучастком молекулы фермента, который называется его активнымцентром. Субстрат взаимодействует с ферментом, при­чем связываниесубстрата осуществляется именно в активном цент­ре. Форма и химическое строениеактивного центра таковы, что с ним могут связываться только определенныемолекулы в силу их про­странственного соответствия, они подходят друг к другу,«как ключ к замку».

Рассмотрете рис.  « Схемаобразования комплекса «фермент—субстрат»

На заключительном этапе химической реакции комплекс «фер­мент—субстрат»распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новыемолекулы вещества-субстра­та.

 

Важное значение имеет транспортная функция белков.Так, ге­моглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцахэту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствуетпереносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.Белки-переносчики осу­ществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Слайд

Специфические белки выполняют защитную функцию. Онипредохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так,антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блоки­руют чужеродные белки; интерфероны— универсальные противови­русные белки; фибриноген, тромбин и другиепредохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

 

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют бел­ки,называемые токсинами, которые в большинстве случаев явля­ютсясильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способ­нывырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этихядов.

Регуляторная функция присущабелкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологическиепроцессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин,регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина ворганизме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясьод­ним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка доконечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в ка­честве источникаэнергии белки используются крайне редко. Амино­кислоты, высвобождающиеся прирасщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология пока­зала,что сходство и различие организмов определяются, в конечном счете наборомбелков. Чем ближе организмы друг к другу в система­тическом положении, темболее сходны их белки.

Слайд

Выводы:

1.                     Белки как макромолекулы – основа жизни.

2.                     Мономерами белков являются аминокислоты.

3.                     Первичная структура белка определяется генотипом.

4.                     Вторичная, третичная и четвертичная структурная организациязависят от первичной структуры.

5.                     Все биологические катализаторы – ферменты – имеют белковуюприроду.

6.                     Белковые молекулы обеспечивают иммунологическую защиту организмаот чужеродных веществ.

Слайд

Проверьте себя

1.                     Каким образом происходит соединение двух аминокислот, приводящих кобразованию дипептида?

2.                     Каков характер связей в первичной, самой простой структуремолекулы белка?

3.                     Как называется структура молекулы белка, возникающая путемобразования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разныхаминокислот одной молекулы белка?

4.                     Каким образом третичная структура превращается в четвертичную?

5.                     Что такое антитела?

Слайд

Каждому термину, указанному в левой колонке. Подберитесоответствующее ему определение, приведенное в правой колонке.

Определение

1.                     Первичная структура белка

1.                     Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации.

2. Денатурация

Б. Часть молекулы фермента, ответственная за присоединение ипреобразование веществ.

3. Ренатурация

В. Последовательность аминокислотных остатков в полипептиднойцепи, определенная генотипом.

4. Активный центр фермента

Г. Низкомолекулярные органические соединения различной природы,многие из которых являются предшественниками активных центров ферментов.

5. Витамины

Д. Процесс восстановления структурной организации белковоймолекулы.

 

 

Анализ

урокав 10 «В» классе  с применением здоровьесберегающих технологий «Белки.Строение и функции»

Датапроведения: _________

Предмет:Биология

Количествообучающихся:

Науроке присутствовало:

Цельпосещения: Качественная оценка уровня содержания и проведения урокаучителем.

Типурока: комбинированный

Анализ:

Науроке учащиеся под руководством учителя рассуждали, решали возникающиепознавательные задачи, анализировали, обобщали, делали выводы, тем самымформировали осознанные прочные знания.

Активизироватьпознавательную деятельность обучающихся удалось с помощью:
-разнообразных видов деятельности;
-использование ИКТ в учебном процессе;
-решения вопросов проблемного характера.

Стильобщения учителя с обучающимися спокойный, доброжелательный. Психологическийклимат благоприятный.
       Рефлексия способствовала развитию мыслительных операций, таких какумение систематизировать, анализировать и оценивать свою деятельность на уроке.Эмоционально- оценочный вывод позволяет сказать, что учащимся на уроке былоинтересно, урок для них был познавателен. В ходе урока активны были практическивсе обучающиеся.

Зав.Филиалом №5_____________________/Кузнецова Д.Б./

Ознакомлена_________________________/РомановаИ.А./